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Registro Completo |
Biblioteca(s): |
Embrapa Amazônia Oriental. |
Data corrente: |
28/03/1996 |
Data da última atualização: |
12/07/2013 |
Autoria: |
SILVA, A. B. da. |
Título: |
Das vitaminas e das avitaminoses. |
Ano de publicação: |
1930 |
Fonte/Imprenta: |
Belém, PA: Faculdade de Medicina e Cirurgia do Pará, 1930. |
Páginas: |
72 p. |
Idioma: |
Português |
Notas: |
Tese Doutorado. |
Conteúdo: |
Das vitaminas e das avitaminoses; Que são vitaminas?; Classificação das vitaminas; Suas propriedades físicas e químicas; Das vitaminas em fisiologia; Das vitamias em patologia |
Palavras-Chave: |
Assai; Banha de tartaruga; Bouto oil; Classificação; Delphinus phocoena; Fruit; Manatee; Manatus munguis; Óleo de boto; Óleo de peixe-boi; Physical chemistry propertieis; River dolphin; Tucupy; Vitamin. |
Thesagro: |
Análise; Euterpe Oleracea; Fruta; Óleo Animal; Óleo Vegetal; Propriedade Físico-Química; Tucupi; Vitamina. |
Thesaurus Nal: |
Amazonia; classification. |
Categoria do assunto: |
-- |
Marc: |
LEADER 01236nam a2200421 a 4500 001 1401370 005 2013-07-12 008 1930 bl uuuu m 00u1 u #d 100 1 $aSILVA, A. B. da 245 $aDas vitaminas e das avitaminoses. 260 $aBelém, PA: Faculdade de Medicina e Cirurgia do Pará$c1930 300 $a72 p. 500 $aTese Doutorado. 520 $aDas vitaminas e das avitaminoses; Que são vitaminas?; Classificação das vitaminas; Suas propriedades físicas e químicas; Das vitaminas em fisiologia; Das vitamias em patologia 650 $aAmazonia 650 $aclassification 650 $aAnálise 650 $aEuterpe Oleracea 650 $aFruta 650 $aÓleo Animal 650 $aÓleo Vegetal 650 $aPropriedade Físico-Química 650 $aTucupi 650 $aVitamina 653 $aAssai 653 $aBanha de tartaruga 653 $aBouto oil 653 $aClassificação 653 $aDelphinus phocoena 653 $aFruit 653 $aManatee 653 $aManatus munguis 653 $aÓleo de boto 653 $aÓleo de peixe-boi 653 $aPhysical chemistry propertieis 653 $aRiver dolphin 653 $aTucupy 653 $aVitamin
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Registro original: |
Embrapa Amazônia Oriental (CPATU) |
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Biblioteca |
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URL |
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| Acesso ao texto completo restrito à biblioteca da Embrapa Instrumentação. Para informações adicionais entre em contato com cnpdia.biblioteca@embrapa.br. |
Registro Completo
Biblioteca(s): |
Embrapa Instrumentação. |
Data corrente: |
22/12/1999 |
Data da última atualização: |
22/12/1999 |
Autoria: |
FORATO, L. A.; BERNARDES FILHO, R.; COLNAGO, L. A. |
Afiliação: |
USP-IQSC; EMBRAPA-CNPDIA. |
Título: |
Avaliação dos métodos de reconhecimento de padrões de FTIR na análise das estruturas secundárias de proteínas. |
Ano de publicação: |
1996 |
Fonte/Imprenta: |
In: REUNIÃO ANUAL DA SOCIEDADE BRASILEIRA DE QUÍMICA, 19; SIMPÓSIO NACIONAL DE QUÍMICA INORGÂNICA, 8., maio 1996, Poços de Caldas. Livro de resumos... São Paulo: Sociedade Brasileira de Química, 1996. |
Páginas: |
Ref: QB-01. |
Idioma: |
Português |
Conteúdo: |
Neste trabalho estudamos a aplicacao de metodos de reconhecimento de padroes de FTIR na quantificacao das estruturas secundarias de proteinas. O programa utilizando PCR - Principal Component Regression e PLS - Partial least square regression, foi desenvolvido em software MATLAB, usando Decomposicao de Valor Singular. A matriz de calibracao foi construida com as absorbancias da banda de amida I de 10 proteinas encontradas na literatura e respectivas proporcoes de estruturas secundarias calculadas a partir dos dados de raio X. Com a matriz de calibracao e possivel calcular as estruturas de proteinas desconhecidas atraves de espectros de IV. Os resultados de validacao cruzada foram similares aos da literatura, com coeficiente de correlacao para alfa, beta, turn e desordenada de 0.9; 0.8; 0.22 e 0.03. Para tres componentes alfa, beta e irregular, obtivemos correlacao de 0.86, 0.93 e 0.25. Nestes calculos usou-se na matriz de calibracao os valores das estruturas secundarias de raio X, obtidos pelo metodo de Kabsch e Sander (KS). Uma melhor correlacao foi obtida para estes mesmos tres componentes, 0.94, 0.86, 0.79 quando os dados de estrutura secundaria foram calculados pelo metodo de Levitt e Greer. A conclusao deste trabalho e que o metodo mais utilizado na literatura, KS, nao tem boa correlacao com os dados de IV, principalmente no caso de estruturas irregulares. O metodo KS, tambem vem sendo criticado por alguns cristalografos por apresentar estruturas regulares menores do que esperado. MenosNeste trabalho estudamos a aplicacao de metodos de reconhecimento de padroes de FTIR na quantificacao das estruturas secundarias de proteinas. O programa utilizando PCR - Principal Component Regression e PLS - Partial least square regression, foi desenvolvido em software MATLAB, usando Decomposicao de Valor Singular. A matriz de calibracao foi construida com as absorbancias da banda de amida I de 10 proteinas encontradas na literatura e respectivas proporcoes de estruturas secundarias calculadas a partir dos dados de raio X. Com a matriz de calibracao e possivel calcular as estruturas de proteinas desconhecidas atraves de espectros de IV. Os resultados de validacao cruzada foram similares aos da literatura, com coeficiente de correlacao para alfa, beta, turn e desordenada de 0.9; 0.8; 0.22 e 0.03. Para tres componentes alfa, beta e irregular, obtivemos correlacao de 0.86, 0.93 e 0.25. Nestes calculos usou-se na matriz de calibracao os valores das estruturas secundarias de raio X, obtidos pelo metodo de Kabsch e Sander (KS). Uma melhor correlacao foi obtida para estes mesmos tres componentes, 0.94, 0.86, 0.79 quando os dados de estrutura secundaria foram calculados pelo metodo de Levitt e Greer. A conclusao deste trabalho e que o metodo mais utilizado na literatura, KS, nao tem boa correlacao com os dados de IV, principalmente no caso de estruturas irregulares. O metodo KS, tambem vem sendo criticado por alguns cristalografos por apresentar estruturas regulares menores do que... Mostrar Tudo |
Palavras-Chave: |
Estrutura secundaria; Infrared; Infravermelho; Protein; Proteinas; Secondary structure. |
Categoria do assunto: |
-- |
Marc: |
LEADER 02331naa a2200229 a 4500 001 1027008 005 1999-12-22 008 1996 bl --- 0-- u #d 100 1 $aFORATO, L. A. 245 $aAvaliação dos métodos de reconhecimento de padrões de FTIR na análise das estruturas secundárias de proteínas. 260 $c1996 300 $aRef: QB-01. 520 $aNeste trabalho estudamos a aplicacao de metodos de reconhecimento de padroes de FTIR na quantificacao das estruturas secundarias de proteinas. O programa utilizando PCR - Principal Component Regression e PLS - Partial least square regression, foi desenvolvido em software MATLAB, usando Decomposicao de Valor Singular. A matriz de calibracao foi construida com as absorbancias da banda de amida I de 10 proteinas encontradas na literatura e respectivas proporcoes de estruturas secundarias calculadas a partir dos dados de raio X. Com a matriz de calibracao e possivel calcular as estruturas de proteinas desconhecidas atraves de espectros de IV. Os resultados de validacao cruzada foram similares aos da literatura, com coeficiente de correlacao para alfa, beta, turn e desordenada de 0.9; 0.8; 0.22 e 0.03. Para tres componentes alfa, beta e irregular, obtivemos correlacao de 0.86, 0.93 e 0.25. Nestes calculos usou-se na matriz de calibracao os valores das estruturas secundarias de raio X, obtidos pelo metodo de Kabsch e Sander (KS). Uma melhor correlacao foi obtida para estes mesmos tres componentes, 0.94, 0.86, 0.79 quando os dados de estrutura secundaria foram calculados pelo metodo de Levitt e Greer. A conclusao deste trabalho e que o metodo mais utilizado na literatura, KS, nao tem boa correlacao com os dados de IV, principalmente no caso de estruturas irregulares. O metodo KS, tambem vem sendo criticado por alguns cristalografos por apresentar estruturas regulares menores do que esperado. 653 $aEstrutura secundaria 653 $aInfrared 653 $aInfravermelho 653 $aProtein 653 $aProteinas 653 $aSecondary structure 700 1 $aBERNARDES FILHO, R. 700 1 $aCOLNAGO, L. A. 773 $tIn: REUNIÃO ANUAL DA SOCIEDADE BRASILEIRA DE QUÍMICA, 19; SIMPÓSIO NACIONAL DE QUÍMICA INORGÂNICA, 8., maio 1996, Poços de Caldas. Livro de resumos... São Paulo: Sociedade Brasileira de Química, 1996.
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